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トリプシンはすい臓によって産生され、非常に構造、化学組成、および作用機序において、一次膵プロテイナーゼであるキモトリプシンと同様である。特に、両方の酵素は、酵素活性部位にヒスチジン（必須アミノ酸）およびセリン（有機化合物）の残基を含む。
トリプシンMichael M. Burrellによる "Enzymes of Molecular Biology"によると、不活性前駆体であるトリプシノーゲン（膵臓酵素）の切断（または一緒になる）によって形成される。
その後、単一のペプチド結合で制限されたタンパク質分解切断によって活性化され、プロセスは、モールドプロテアーゼ、エンテロキナーゼ、およびトリプシンそれ自体を含む多数の酵素によって触媒される。さらに、トリプシンは、アルギニンおよびリジンのアミノ酸によって供与されたカルボキシル基を有するタンパク質分子ペプチド結合に対してのみ活性がある。
すべてのタンパク質分解酵素のうち、トリプシンは、それが分解する化学結合の数に関して最も制限的である。特に、そのプロテアーゼ活性は、リジンおよびアルギニンの正に荷電した側鎖に限定される。
さらに、Burrellによれば、トリプシンは、リシンおよびアルギニンの合成誘導体のエステルおよびアミド結合を加水分解する能力も有する。
1970年代に、トリプシンムース、クジラ、ゾウ、ブタ、ヒト、およびドッグフィッシュを含む様々な供給源から単離された。エステラーゼ（エステルを酸とアホホールに分解する酵素）とアミダーゼ（化学反応を触媒する酵素）の両方の活性を示す能力を有する。トリプシンは、天然のトリプシンインヒビター（膵臓に見られる）およびフルオロリン酸ジイソプロピルを含む種々の有機リン化合物によって阻害される。
他の阻害剤には、リマ豆、卵白および大豆が含まれる。銀イオンもまた、トリプシン阻害剤である。一方、トリプシン活性化は、ランタニドイオンの使用によって刺激される。
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